Imunoglobulinai: struktūra, tipai ir funkcijos

Imunoglobulinai yra molekulės, kurios sudaro B limfocitus ir plazmos ląsteles, kurios padeda ginti organizmą. Jie susideda iš glikoproteinų biomolekulės, priklausančios imuninei sistemai. Jie yra vienas iš gausiausių kraujo serumo baltymų po albumino.

Antikūnas yra dar vienas pavadinimas, kurį gauna imunoglobulinai, ir jie laikomi globulinais dėl jų elgesio kraujo serumo, kuriame yra jų, elektroforezėje. Imunoglobulino molekulė gali būti paprasta arba sudėtinga, priklausomai nuo to, ar jos pateikimas yra monomeras, ar yra polimerizuotas.

Bendra imunoglobulinų struktūra yra panaši į raidę „Y“. Yra penki imunoglobulinų tipai, turintys organizme morfologinius, funkcinius ir vietos skirtumus. Konstrukciniai antikūnų skirtumai nėra formoje, bet jų sudėtyje; Kiekvienas tipas turi konkretų tikslą.

Imunoglobulinų skatinamas imunologinis atsakas yra labai specifinis ir yra labai sudėtingas mechanizmas. Ląstelių sekrecijos stimulas aktyvuojamas organizme, kaip bakterija, dalyvaujant užsienio agentams. Imunoglobulino funkcija bus prisijungti prie svetimkūnio ir jį pašalinti.

Imunoglobulinai arba antikūnai gali būti tiek kraujo, tiek organų membraniniame paviršiuje. Šios biomolekulės yra svarbūs žmogaus kūno apsaugos sistemos elementai.

Struktūra

Antikūnų struktūroje yra amino rūgščių ir angliavandenių, oligosacharidų. Imunoglobulino struktūrą lemia vyraujantis aminorūgščių buvimas, jų kiekis ir pasiskirstymas.

Kaip ir visi baltymai, imunoglobulinai turi pirminę, antrinę, tretinę ir ketvirtinę struktūrą, nustatančią jų tipišką išvaizdą.

Atsižvelgiant į jų esančių amino rūgščių skaičių, imunoglobulinai turi dviejų tipų grandinę: sunkiąją grandinę ir lengvą grandinę. Be to, pagal jo struktūros aminorūgščių seką kiekviena grandinė turi kintamą regioną ir pastovų regioną.

Sunkios grandinės

Sunkios imunoglobulinų grandinės atitinka polipeptidinius vienetus, susidedančius iš 440 aminorūgščių sekų.

Kiekvienas imunoglobulinas turi dvi sunkias grandines, ir kiekvienas iš jų turi kintamą regioną ir pastovų regioną. Pastoviame regione yra 330 aminorūgščių, o kintamos 110 aminorūgščių sekos.

Sunkiosios grandinės struktūra kiekvienam imunoglobulinui skiriasi. Jie yra 5 sunkiųjų grandinių tipai, kurie nustato imunoglobulino tipus.

Sunkiųjų grandinių tipai identifikuojami pagal graikų raides γ, μ, α, ε, δ, atitinkančias IgG, IgM, IgA, IgE ir IgD imunoglobulinus.

Sunkiųjų grandinių ε ir μ pastovius regionus sudaro keturi domenai, o α, γ, δ - trys. Tada kiekvienas pastovus regionas kiekvienam imunoglobulino tipui bus skirtingas, bet bendras to paties tipo imunoglobulinams.

Kintamąjį sunkiosios grandinės regioną sudaro vienas imunoglobulino domenas. Šis regionas turi 110 aminorūgščių seką ir bus skirtingas priklausomai nuo antikūno specifiškumo antigenui.

Sunkiųjų grandinių struktūroje galima stebėti kampą arba lenkimą, vadinamą vyriu, kuris yra lanksčios grandinės zonos.

Lengvosios grandinės

Imunoglobulinų lengvosios grandinės yra polipeptidai, sudaryti iš maždaug 220 aminorūgščių. Žmonėms yra dviejų tipų lengvosios grandinės: kappa (κ) ir lambda (λ), pastaroji - keturi potipiai. Pastovios ir kintamosios domenai turi 110 aminorūgščių sekas.

Antikūnui gali būti dvi κ (κκ) lengvosios grandinės arba λ (λλ) grandinių pora, bet tuo pačiu metu neįmanoma turėti vieno iš kiekvieno tipo.

Segmentai Fc ir Fab

Kadangi kiekvienas imunoglobulinas yra "Y" formos, jis gali būti suskirstytas į du segmentus. "Apatinis" segmentas, bazė, vadinamas kristalizuojama frakcija arba Fc; o „Y“ rankos sudaro Fab arba frakciją, kuri jungiasi su antigenu. Kiekviena iš šių imunoglobulino struktūrinių sekcijų atlieka kitą funkciją.

Fc segmentas

Fc segmentas turi dvi arba tris imunoglobulino sunkiųjų grandinių domenus.

Fc gali prisijungti prie baltymų arba specifinio receptoriaus bazofilų, eozinofilų arba stiebinių ląstelių, todėl sukelia specifinį imuninį atsaką, kuris pašalins antigeną. Fc atitinka imunoglobulino karboksilo galą.

Segmentas Fab

Fab segmentas arba antikūno segmentas turi kintamųjų domenų galuose, be sunkiųjų ir lengvųjų grandinių pastovių domenų.

Pastovus sunkiosios grandinės domenas tęsiamas su Fc segmento domenais, formuojančiais vyrį. Atitinka amino-galinį imunoglobulino galą.

„Fab“ segmento svarba yra ta, kad ji leidžia jungtis su antigenais, keistomis ir potencialiai kenksmingomis medžiagomis.

Kiekvieno imunoglobulino kintamieji domenai garantuoja jų specifiškumą tam tikram antigenui; ši charakteristika netgi leidžia ją naudoti diagnozuojant uždegimines ir infekcines ligas.

Tipai

Iki šiol žinomi imunoglobulinai turi specifinę sunkiąją grandinę, kuri yra pastovi kiekvienai iš jų ir kitų skirtumai.

Yra penkios sunkiųjų grandinių rūšys, kurios nustato penkis imunoglobulinų tipus, kurių funkcijos skiriasi.

Imunoglobulinas G (IgG)

Imunoglobulinas G yra daugiausiai veislių. Ji turi sunkią gama grandinę ir yra pateikta neimolekulinėje arba monomerinėje formoje.

IgG yra daugiausiai kraujo serume ir audinių erdvėje. Minimalūs sunkiosios grandinės aminorūgščių sekos pokyčiai lemia jo suskirstymą į potipius: 1, 2, 3 ir 4.

Imunoglobulinas G turi 330 aminorūgščių seką savo Fc segmente ir molekulinę masę 150 000, iš kurių 105 000 atitinka sunkiąją grandinę.

Imunoglobulinas M (IgM)

Imunoglobulinas M yra pentameras, kurio sunkioji grandinė yra μ. Jo molekulinė masė yra didelė, maždaug 900 000.

Jo sunkiosios grandinės aminorūgščių seka yra 440 Fc frakcijoje. Jis randamas daugiausia kraujo serume, kuris sudaro 10–12% imunoglobulinų. IgM turi tik vieną potipį.

Imunoglobulinas A (IgA)

Jis atitinka α sunkiosios grandinės tipą ir sudaro 15% visų imunoglobulinų. IgA randamas tiek kraujyje, tiek išskyrose, įskaitant motinos pieną, monomero arba dimero pavidalu. Šio imunoglobulino molekulinė masė yra 320 000 ir ji turi du potipius: IgA1 ir IgA2.

Imunoglobulinas E (IgE)

Imunoglobuliną E sudaro ε sunkiosios grandinės tipas ir serume yra labai mažai, apie 0, 002%.

IgE molekulinė masė yra 200 000 ir yra monomeras, daugiausia serume, nosies gleivėse ir seilėse. Taip pat dažnai randama šio imunoglobulino bazofilų ir stiebų ląstelių.

Imunoglobulino D (IgD)

Sunkioji grandinės veislė δ atitinka imunoglobulino D, kuris sudaro 0, 2% visų imunoglobulinų. IgD molekulinė masė yra 180 000 ir yra struktūrizuota monomero pavidalu.

Jis yra susijęs su B limfocitais, pritvirtintais prie jų paviršiaus. Tačiau IgD funkcija nėra aiški.

Tipo pakeitimas

Imunoglobulinai gali keistis struktūriniu būdu, nes reikia apsaugoti nuo antigeno.

Šis pokytis atsirado dėl B limfocitų funkcijos, kad antikūnai taptų adaptyvaus imuniteto savybe. Struktūriniai pokyčiai yra pastoviame sunkiosios grandinės regione, nekeičiant kintamo regiono.

Tipo ar klasės pasikeitimas gali sukelti IgM praeinantį IgG arba IgE, ir tai įvyksta kaip atsakas, kurį sukelia interferono gama arba interleukinai IL-4 ir IL-5.

Funkcijos

Imunoglobulinų vaidmuo imuninėje sistemoje yra gyvybiškai svarbus organizmo apsaugai.

Imunoglobulinai yra humoralinės imuninės sistemos dalis; tai yra medžiagos, kurias išskiria ląstelės, apsaugančios nuo patogeninių ar kenksmingų medžiagų.

Jie yra veiksminga, veiksminga, specifinė ir susisteminta gynybos priemonė, kuri yra labai vertinga kaip imuninės sistemos dalis. Jie turi bendras ir specifines imuniteto funkcijas:

Bendrosios funkcijos

Antikūnai arba imunoglobulinai vykdo tiek nepriklausomas funkcijas, tiek aktyvina ląstelių tarpinį efektorių ir sekrecinį atsaką.

Antigeno-antikūno surišimas

Imunoglobulinai veikia kaip antigeniniai agentai specifiniu ir selektyviu būdu.

Antigeno-antikūno komplekso susidarymas yra pagrindinė imunoglobulino funkcija, todėl imunologinis atsakas gali sustabdyti antigeno veikimą. Kiekvienas antikūnas vienu metu gali prisijungti prie dviejų ar daugiau antigenų.

„Effector“ funkcijos

Dauguma laiko antigenų-antikūnų kompleksas pradeda aktyvuoti specifinius ląstelių atsakus arba inicijuoti įvykių seką, lemiančią antigeno pašalinimą. Du dažniausiai pasitaikantys reaktoriaus atsakai yra ląstelių prisijungimas ir komplemento aktyvacija.

Ląstelių surišimas priklauso nuo imunoglobulino Fc segmento specifinių receptorių buvimo, kai jis prisijungia prie antigeno.

Tokie receptoriai turi tokias ląsteles kaip kramtomoji ląstelė, eozinofilai, bazofilai, limfocitai ir fagocitai, kurie suteikia mechanizmus antigenų eliminacijai.

Komplekso kaskados aktyvinimas yra sudėtingas mechanizmas, kuris numato sekos pradžią, kodėl galutinis rezultatas yra toksiškų medžiagų, kurios pašalina antigenus, sekrecija.

Specialios funkcijos

Pirma, kiekvienas imunoglobulino tipas sukuria specifinę gynybos funkciją:

Imunoglobulinas G

- Imunoglobulinas G užtikrina didžiausią apsaugą nuo antigeninių medžiagų, įskaitant bakterijas ir virusus.

- IgG aktyvina mechanizmus, tokius kaip komplementas ir fagocitozė.

- Konkretus antigeno IgG susidarymas yra patvarus.

- Vienintelis antikūnas, kurį motina gali perduoti vaikams nėštumo metu, yra IgG.

Imunoglobulinas M

- IgM yra greito reagavimo į kenksmingus ir infekcinius agentus antikūnas, nes jis nedelsdamas veikia tol, kol jis pakeičiamas IgG.

- Šis antikūnas aktyvina ląstelių atsaką, įterptą į limfocitų membraną ir humoralinį atsaką kaip komplementą.

- Tai pirmasis imunoglobulinas, kuris sintezuoja žmogų.

Imunoglobulinas A

- veikia kaip apsaugos barjeras nuo patogenų, esantis ant gleivinių paviršių.

- Jis yra kvėpavimo takų gleivinėje, virškinimo sistemoje, šlapimo takuose ir sekrecijose, pvz., Seilėse, nosies gleivėse ir ašarose.

- Nors komplemento aktyvacija yra maža, ji gali būti siejama su lizocimais, kad būtų pašalintos bakterijos.

- Imunoglobulino D buvimas motinos piene ir priešpienyje leidžia naujagimiui ją įgyti žindymo laikotarpiu.

Imunoglobulinas E

- Imunoglobulinas E suteikia stiprią apsaugą nuo alergiją sukeliančių antigenų.

- IgE ir alergeno sąveika sukels uždegimines medžiagas, kurios pasireiškia atsakingomis už alergijos simptomus, tokius kaip čiaudulys, kosulys, dilgėlinė, padidėję ašaros ir nosies gleivės.

- IgE taip pat gali būti prijungtas prie parazitų paviršiaus naudojant Fc segmentą, sukeldamas reakciją, kuri sukelia jų mirtį.